Please use this identifier to cite or link to this item: http://cmuir.cmu.ac.th/jspui/handle/6653943832/79955
Full metadata record
DC FieldValueLanguage
dc.contributor.advisorWantida Chaiyana-
dc.contributor.advisorWatchara Kanjanakawinkul-
dc.contributor.authorPaphawarin Thuraphanen_US
dc.date.accessioned2024-08-07T10:34:21Z-
dc.date.available2024-08-07T10:34:21Z-
dc.date.issued2024-06-
dc.identifier.urihttp://cmuir.cmu.ac.th/jspui/handle/6653943832/79955-
dc.description.abstractThis study aimed to extract bioactive proteins and protein hydrolysates from Apis mellifera larvae, examine their amino acid profiles, evaluate their biological activities related to cosmetic/cosmeceutical potential, and investigate irritation properties. Various extraction media, including deionized water or 0.5 M of sodium hydroxide, citric acid, ascorbic acid, or hydrochloric acid aqueous solution, were used to extract crude proteins, which were further hydrolyzed using the Alcalase® enzyme. The amino acid profiles were evaluated using gas chromatography according to association of official analytical chemists’ official methods. The antioxidant activity of each extract was assessed using the 2,2'-azino-bis (3-ethylbenzothiazoline-6-sulfonic acid) and Griess assays. Anti-aging properties were evaluated based on their anti-hyaluronidase and anti-collagenase activities. The irritation potential was measured using the hen's egg chorioallantoic membrane (HET-CAM) test. The results indicated that lysine was the predominant chemical component in A. mellifera larvae. The extraction using sodium hydroxide yielded the significantly highest protein content and hyaluronidase inhibition, with an inhibition of 78.1 ± 1.5% at the final concentration of 0.1 mg/mL, which was equivalent to that of oleanolic acid. On the other hand, proteins extracted using ascorbic acid and their hydrolysates demonstrated considerable collagenase and nitric oxide inhibition, with anti-collagenase activity comparable to lysine and ascorbic acid. Additionally, these extracts were shown to be safe in the HET-CAM test. The findings provide valuable insights into using A. mellifera larval proteins as active ingredients in various cosmeceutical applications for anti-aging.en_US
dc.language.isoenen_US
dc.publisherChiang Mai : Graduate School, Chiang Mai Universityen_US
dc.titleCosmetic applications of extracts from apis mellifera larvaeen_US
dc.title.alternativeการใช้ประโยชน์ทางเครื่องสำอางของสารสกัดจากตัวอ่อนผึ้งพันธุ์en_US
dc.typeThesis
thailis.controlvocab.lcshApis cerana-
thailis.controlvocab.lcshCosmetics-
thailis.controlvocab.lcshAnimal extracts-
thesis.degreemasteren_US
thesis.description.thaiAbstractการศึกษานี้มีวัตถุประสงค์เพื่อสกัดโปรตีนที่ออกฤทธิ์ทางชีวภาพและโปรตีนไฮโดรไลเสตจากตัวอ่อนผึ้งพันธุ์ วิเคราะห์โปรไฟล์กรดอะมิโน ทดสอบฤทธิ์ทางชีวภาพที่เกี่ยวข้องกับเครื่องสำอางและเวชสำอาง และประเมินคุณสมบัติการระคายเคือง ตัวทำละลายหลายชนิด ได้แก่ น้ำปราศจากไอออน และสารละลาย 0.5 โมลาร์ของโซเดียมไฮดรอกไซด์ กรดแอสคอร์บิก กรดซิตริก และกรดไฮโดรคลอริกนำมาใช้ในการสกัดโปรตีนหยาบ จากนั้นไฮโดรไลซ์ด้วยเอนไซม์อัลคาเลส วิเคราะห์โปรไฟล์กรดอะมิโนด้วยแก๊สโครมาโทกราฟีตามวิธีมาตรฐานเอโอเอซี แล้วทดสอบฤทธิ์ต้านอนุมูลอิสระโดยทดสอบการยับยั้งอนุมูลอิสระเอบีทีเอสและไนตริกออกไซด์ อีกทั้งยังประเมินคุณสมบัติในการชะลอวัยโดยพิจารณาจากฤทธิ์ต้านเอนไซม์ไฮยาลูโรนิเดสและคอลลาจีเนส รวมถึงทดสอบการระคายเคืองโดยใช้เนื้อเยื่อไข่ไก่ ผลการทดลองระบุว่าไลซีนเป็นองค์ประกอบทางเคมีหลักในตัวอ่อนผึ้งพันธุ์ การสกัดด้วยโซเดียมไฮดรอกไซด์ให้ปริมาณโปรตีนและยับยั้งไฮยาลูโรนิเดสสูงสุดอย่างมีนัยสำคัญ โดยมีการยับยั้งร้อยละ 78.1 ± 1.5 ที่ความเข้มข้นสุดท้าย 0.1 มิลลิกรัมต่อมิลลิลิตร ซึ่งเทียบเท่ากับกรดโอลีโนลิก ในทางตรงกันข้ามโปรตีนหยาบและโปรตีนไฮโดรไลเสตที่สกัดด้วยกรดแอสคอร์บิกสามารถยับยั้งเอนไซม์คอลลาจีเนสและไนตริกออกไซด์ โดยมีฤทธิ์ต่อต้านเอนไซม์คอลลาจีเนสเทียบเท่ากับไลซีนและกรดแอสคอร์บิก นอกจากนี้สารสกัดโปรตีนหยาบและโปรตีนไฮโดรไลเสตยังแสดงให้เห็นว่าปลอดภัยในการทดสอบเยื่อไข่ไก่ การค้นพบนี้ให้ข้อมูลเชิงลึกที่มีคุณค่าเกี่ยวกับการใช้โปรตีนตัวอ่อนผึ้งพันธุ์เป็นส่วนผสมออกฤทธิ์ชะลอวัยที่สามารถใช้งานในด้านเวชสำอางได้อย่างมีประสิทธิภาพen_US
Appears in Collections:PHARMACY: Theses

Files in This Item:
File Description SizeFormat 
641031033-PAPHAWARIN THURAPHAN.pdf634.62 kBAdobe PDFView/Open    Request a copy


Items in CMUIR are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.